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Análisis in silico de la serpina 4 de Ae. aegypti. Para analizar la similitud de la secuencia de la proteína identificada en Ae. aegypti con la serpina 4A de D. melanogaster y la serpina 10 (Srp10) de An. gambiae, se realizó un alineamiento in silico con el programa CLUSTALW (ver figura 3).
Figura 3. Alineamiento de la serpina 4 de Ae. aegypti con la serpina 4A de D. melanogaster y la serpina 10 de An. gambiae.
La serpina 4 de Ae. aegypti se comparó con la serpina 4A de D. melanogaster y la serpina 10 de An. gambiae mediante el programa CLUSTALW. Se observaron numerosos residuos idénticos (asteriscos), homólogos (dos puntos) y similares (un punto) a lo largo de toda la secuencia. También se identificó el sitio reactivo de la proteína (RSL) (sombreado claro) y el péptido de retención en retículo endoplásmico en el extremo carboxilo terminal (sombreado oscuro). Simbología de la línea inferior del alineamiento, indicando el grado de homología entre los residuos comparados.- * Residuos idénticos. : Residuos fuertemente conservados. . Residuos débilmente conservados.
Entre la serpina 4 de Ae. aegypti y la serpina 4A de D. melanogaster existe un 41% de similitud, mientras que entre la serpina 4 de Ae. aegypti y la serpina 10 de An. gambiae existe un 57% de similitud. Además, la serpi- na 4 de Ae. aegypti presentó la secuencia conservada RSL (reactive site loop), que funciona como cebo para la adhesión e inhibición de la actividad de la serina proteasa. Además en el extremo C-terminal presentó un péptido de retención en retículo endoplásmico, que es la secuencia que ancla esta molécula a la membrana del retículo endoplásmico para funcionar en éste. Estos datos indican claramente que la molécula descrita en este trabajo podría estar relacionada con la regulación de la secreción de proteínas como fue reportado para D. melanogaster (Osterwalder et al., 2007; Richer et al., 2004).
INVESTIGACIÓN UNIVERSITARIA MULTIDISCIPLINARIA - AÑO 8, No8, DICIEMBRE 2009
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Ciencia y Tecnología